乳鐵蛋白（Lactoferrin，LF）1960年首先由Groves從牛乳中分離獲得，因與鐵結合而呈紅色，故稱之為“紅蛋白”。在發現之初， LF被認為是一種與鐵的轉運和存儲有關的蛋白質，所以又稱乳轉鐵蛋白。

進一步研究表明，LF是一種分子量為70－80kD的糖蛋白，廣泛存在于乳汁、唾液、淚液等外分泌液或血漿、中性粒細胞中。它在人類初乳中含量最高，可達6g／L，在常乳中濃度為1－2g／L，牛乳中的含量比人乳中少得多，泌乳中期的含量僅為0．7g／L，狗乳中則不含LF。深入研究發現，LF是一種具有多種生物學功能的蛋白質，它不僅參與鐵的轉運，而且具有抗微生物、抗氧化、抗癌。

調節免疫系統等功能，被認為是一種新型的抗菌抗癌藥物和極具開發潛力的食品和飼料添加劑。長期以來，人們認為LF容易受熱失活。Himski等在研究了牛LF在酸性條件下的熱穩定性后發現，在酸性條件下脫鐵LF非常穩定，在pH值為4．0，溫度90℃下加熱處理5min，其鐵結合能力、抗原活性以及抗菌活性保持不變。此外，脫鐵LF在pH值為2．0--3．0，溫度100－200℃下處理5min時發生明顯降解，然而其抗菌活性卻有所增強，表明降解以后的小分子肽段抗菌活性比LF本身還要高，這些肽被稱作乳鐵多肽素（LFcin）。

目前，商業用的LF來自牛乳，價格很高，盡管如此，牛LF已在歐洲和日本被進行商業化生產并用于制造母乳化嬰兒奶粉或其它功能性食品。應用基因工程技術將人LF基因轉入其它生物中表達，為解決工業用LF的來源不足這一問題提供了有效思路，LF真正地作為添加劑應用于飼料將成為可能。